शरीर की साइज कुछ भी हो, प्रोटीन का खेल है बेहद निराला

वाशिंगटन विश्वविद्यालय, सिएटल, वाशिंगटन, यूएसए के डेविड बेकर और हॉवर्ड ह्यूजेस मेडिकल इंस्टीट्यूट, यूएसए को "कम्प्यूटेशनल प्रोटीन डिजाइन" के लिए इस वर्ष के रसायन विज्ञान के नोबेल पुरस्कार का आधा हिस्सा मिला। वहीं, गूगल डीपमाइंड, लंदन, यूके के डेमिस हसाबिस और जॉन एम. जंपर ने "प्रोटीन संरचना भविष्यवाणी" के लिए शेष आधा हिस्सा साझा किया।

प्रोटीन - एक बुनियादी प्राइमर

'प्रोटीन' शब्द से दालों, अंडों और मांस की छवि उभरती है। प्रोटीन को अक्सर स्कूली विज्ञान की किताबों में कार्बोहाइड्रेट, लिपिड, विटामिन और खनिजों के साथ पोषक तत्व के रूप में वर्णित किया जाता है।हालांकि, प्रोटीन सिर्फ़ पोषण संबंधी श्रेणी से कहीं ज़्यादा हैं। वे कोशिकाओं में काम करने वाले घोड़े हैं, ज़्यादातर काम करते हैं और शरीर के ऊतकों और अंगों के निर्माण, कामकाज और नियंत्रण के लिए महत्वपूर्ण हैं।

एंजाइम (जैसे पेप्सिन, जो मांस, अंडे, बीज और डेयरी उत्पादों में प्रोटीन को अमीनो एसिड में तोड़ने में मदद करता है) रासायनिक प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करने में मदद करते हैं, हार्मोन (जैसे इंसुलिन, जो शरीर को पोषक तत्वों से ऊर्जा का उपयोग करने और चयापचय करने में सक्षम बनाता है), प्रोटीन (जैसे एक्सपीए प्रोटीन) डीएनए को संश्लेषित करने और उसकी मरम्मत करने में मदद करते हैं, प्रोटीन (जैसे हीमोग्लोबिन) कोशिका के पार पदार्थों के परिवहन में सहायता करते हैं, और प्रोटीन (जैसे जी प्रोटीन) रासायनिक संकेतों को प्राप्त करने और भेजने में सक्षम बनाते हैं।

प्रोटीन छोटे अणुओं से बने होते हैं जिन्हें अमीनो एसिड कहते हैं। एक मानव कोशिका में 80,000 से 400,000 प्रोटीन होते हैं, जिसमें केवल बीस अलग-अलग प्रकार के अमीनो एसिड होते हैं। जिस तरह एक माला कई फूलों को एक खास क्रम में सजाकर बनाई जाती है, उसी तरह अलग-अलग क्रम में अमीनो एसिड की शृंखला अलग-अलग प्रोटीन बनाती है। प्रोटीन को अक्सर ग्लूकोज, पानी आदि जैसे छोटे आकार के अणुओं से अलग करने के लिए मैक्रोमोलेक्यूल्स कहा जाता है।

कुछ प्रोटीन कम संख्या में अमीनो एसिड से बने होते हैं; उदाहरण के लिए, इंसुलिन की श्रृंखला में सिर्फ़ 51 अमीनो एसिड होते हैं। एक औसत वयस्क के अग्न्याशय में लगभग 200 यूनिट इंसुलिन होता है, जो लगभग 70 ग्राम होता है। टाइटिन1, जिसे कनेक्टिन के नाम से भी जाना जाता है, सबसे बड़ा ज्ञात प्रोटीन है। इसमें 27,000 से 35,000 अमीनो एसिड होते हैं। वयस्क मानव शरीर में लगभग 500 ग्राम टाइटिन होता है। टाइटिन मांसपेशियों के द्रव्यमान का लगभग 10% होता है और एक्टिन और मायोसिन के बाद मांसपेशियों में तीसरा सबसे प्रचुर मात्रा में पाया जाने वाला प्रोटीन है।

प्रोटीन की संरचना

डोसा ऑर्डर करने पर आपको आम तौर पर एक पीस मिलता है, लेकिन जब आप इडली ऑर्डर करते हैं, तो आपको दो मिलते हैं। इडली वड़ा संयोजन में आम तौर पर दो इडली और एक वड़ा शामिल होता है। प्रोटीन के साथ भी यही स्थिति है।

प्रोटीन एक विशेष क्रम में व्यवस्थित अमीनो एसिड की श्रृंखला से बने बड़े अणु होते हैं।

आइए मायोग्लोबिन पर नज़र डालें, यह एक छोटा, चमकीला लाल प्रोटीन है, जिसे यह रंग लोहे के परमाणु से मिलता है, जो मांसपेशियों की कोशिकाओं में पाया जाता है जो मांस को उसका लाल रंग देता है। यह मांसपेशियों में मौजूद लोहे के परमाणु का उपयोग करके ऑक्सीजन को संग्रहीत करता है और जब हम कठोर शारीरिक प्रयास करते हैं तो इसे छोड़ता है। यह प्रोटीन 153 अमीनो एसिड की एक एकल श्रृंखला है, जो मोती के हार के समान है। अमीनो एसिड की एकल श्रृंखला से बने प्रोटीन को मोनोमर कहा जाता है क्योंकि यह अपने आप काम करता है। मोनोमर डोसा की तरह होते हैं, वे एकल श्रृंखला में आते हैं।

हालांकि, हीमोग्लोबिन एक गोलाकार प्रोटीन है जो अमीनो एसिड की चार श्रृंखलाओं से बना होता है जो एक साथ मिलकर एक जटिल संरचना बनाते हैं। जब तक वे सही तरीके से एक साथ नहीं आते हैं, वे काम नहीं कर सकते हैं। वयस्कों में, चार श्रृंखलाओं में से दो को अल्फा चेन कहा जाता है, जबकि अन्य दो को बीटा चेन कहा जाता है। नवजात शिशुओं में भ्रूण के हीमोग्लोबिन में वही दो अल्फा चेन होती हैं, लेकिन अन्य दो अलग-अलग होती हैं जिन्हें गामा चेन कहा जाता है। लेकिन वयस्कों और नवजात शिशुओं में हीमोग्लोबिन अणुओं की संरचना एक जैसी होती है। हीमोग्लोबिन जैसे प्रोटीन इडली-वड़ा कॉम्बो की तरह होते हैं। अंतिम उत्पाद में एक से अधिक मोनोमर होते हैं।

प्रोटीन की लेयर

अमीनो एसिड श्रृंखला मुड़ती है और 3D संरचना पर पहुंचती है। संरचना का मुड़ना और निर्माण प्रोटीन के जैविक कार्य के लिए महत्वपूर्ण है।

चाबी सिर्फ़ धातु का एक टुकड़ा है। खांचे और दांतों का पैटर्न यह निर्धारित करता है कि यह किसी संबंधित लॉक के लिए चाबी है या नहीं। चाबी का शाफ्ट लॉक सिलेंडर में सही ढंग से फिट होना चाहिए, और इसकी मोटाई और लंबाई लॉक के अनुरूप होनी चाहिए। इसी तरह, प्रोटीन की सही 3D संरचना उनकी जैविक गतिविधियों के लिए महत्वपूर्ण है।

यदि आप कुछ दिनों के लिए कागज़ का एक टुकड़ा छोड़ देते हैं, तो यह स्वाभाविक रूप से मुड़ जाएगा। इसी तरह, एक एमिनो एसिड श्रृंखला का अनुक्रम एक दोहराए जाने वाले पैटर्न में मुड़ता है। प्रोटीन में द्वितीयक संरचनाओं के सेट में अल्फा हेलिक्स और बीटा शीट सबसे प्रचलित स्थिर तह पैटर्न हैं। अल्फा हेलिक्स कुंडलित क्रेप पेपर स्ट्रीमर जैसा दिखता है, जबकि बीटा शीट साड़ी प्लीट्स जैसा दिखता है। एमिनो एसिड अनुक्रम का एक भाग स्वचालित रूप से एक अल्फा हेलिक्स में मुड़ता है, जबकि दूसरा एक प्लीटेड शीट बनाता है। इस प्रकार, एक श्रृंखला में कई हेलिक्स, शीट और अन्य पैटर्न हो सकते हैं।

शर्ट को मोड़ते समय, हम इसे पहले लंबवत रूप से आधा मोड़ते हैं और फिर क्षैतिज रूप से मोड़ते हैं और इसे कॉम्पैक्ट बनाने के लिए आस्तीन को मोड़ के अंदर रखना सुनिश्चित करते हैं। जब हम पैंट को मोड़ते हैं, तो हम इसे क्रॉच पर आधा लंबवत मोड़ते हैं, फिर पैरों पर आधा क्षैतिज रूप से मोड़ते हैं, और फिर इसे कॉम्पैक्ट बनाने के लिए इसे और मोड़ते हैं। इसी तरह, प्रोटीन की द्वितीयक संरचना एक कॉम्पैक्ट त्रि-आयामी रूप में मुड़ जाती है जिसे तृतीयक प्रोटीन संरचना के रूप में जाना जाता है। कभी-कभी तृतीयक संरचना एक मोनोमर के रूप में कार्य कर सकती है। उदाहरण के लिए, मायोग्लोबिन, एक मोनोमर, जिसमें 154 अमीनो एसिड होते हैं, पहले लूप से जुड़े आठ अल्फा हेलिक्स में मुड़ता है। पूरा प्रोटीन एक तंग गोलाकार रूप में मुड़ जाता है। इस विशेष मोड़ के कारण, ऑक्सीजन को बांधने वाले लोहे के लिए एक प्लेसहोल्डर कोर में बनता है, जिससे यह ऑक्सीजन को स्टोर और रिलीज़ कर सकता है।

शर्ट या पैंट को अलग से मोड़कर रखा जाता है, लेकिन सलवार कमीज सेट या मैचिंग ब्लाउज़ के साथ साड़ी को मोड़कर अंदर रख दिया जाता है और एक सेट के रूप में स्टोर किया जाता है। इसी तरह, विशिष्ट प्रोटीन में कई चेन हो सकती हैं, जिन्हें सबयूनिट्स के रूप में जाना जाता है। उदाहरण के लिए, हीमोग्लोबिन में चार सबयूनिट्स हैं: दो अल्फा और दो बीटा चेन। इंसुलिन में दो सबयूनिट्स होते हैं: ए, जिसमें 21 अमीनो एसिड और दो छोटे अल्फा हेलिक्स होते हैं, और बी, जिसमें 30 अमीनो एसिड और एक अल्फा हेलिक्स होता है। इस प्रकार इंसुलिन में दो मोनोमर्स को संयोजित होना पड़ता है, तभी यह काम करेगा। अंततः, पूरी संरचना पानी में तेल की बूंद की तरह एक छोटे गोलाकार आकार में बदल जाती है।

कुछ प्रोटीनों में मोनोमर्स को काम करने के लिए दूसरे मोनोमर्स या दूसरे अणुओं के साथ कॉम्प्लेक्स बनाने की ज़रूरत होती है। इन्हें क्वाटरनेरी संरचना कहते हैं। इंसुलिन में क्वाटरनेरी संरचना होती है, जैसे इडली-वड़ा का कॉम्बो, जबकि मायोग्लोबिन एक एकल मोनोमर होता है, जैसे डोसा का एक टुकड़ा।

संरचना और फ़ंक्शन

आइए सरल जल से शुरू करें: एक ऑक्सीजन और दो हाइड्रोजन परमाणु - H2O। दोनों हाइड्रोजन परमाणुओं से एकाकी इलेक्ट्रॉन ऑक्सीजन को अणु बनाने के लिए उधार दिया जाता है। परिणामस्वरूप, बिना किसी चुनाव के, हाइड्रोजन थोड़ा सकारात्मक होता है, जबकि, अतिरिक्त इलेक्ट्रॉनों के साथ, ऑक्सीजन कुछ हद तक नकारात्मक होता है। परिणामस्वरूप, हाइड्रोजन परमाणु एक दूसरे को प्रतिकर्षित करते हैं, जिससे वे 104.5° दूर हो जाते हैं और संरचना को एक अजीबोगरीब मिकी माउस रूप देते हैं। अब, थोड़ा नकारात्मक ऑक्सीजन दूसरे पानी के अणु से हाइड्रोजन को आकर्षित कर सकता है। इसके विपरीत, सकारात्मक हाइड्रोजन दो अलग-अलग पानी के अणुओं से ऑक्सीजन को आकर्षित कर सकता है। इस प्रकार, एक कंटेनर में पानी के अणु आसपास के अणुओं के साथ एक कमजोर बंधन बनाते हैं, जिससे पानी को इसकी विशिष्ट विशेषताएं मिलती हैं।

उत्परिवर्तन के कारण यदि एक या एक से अधिक अमीनो एसिड में परिवर्तन होता है, तो प्रोटीन की संरचना बहुत प्रभावित होती है; गलत तरीके से बना प्रोटीन कभी-कभी गंभीर बीमारियों का कारण बन सकता है।प्रोटीन की त्रि-आयामी तृतीयक संरचना भी विशेष विशेषताएं देती है। उदाहरण के लिए, विशिष्ट तह लोहे के लिए एक प्लेसहोल्डर बनाती है जो गोलाकार मायोग्लोबिन के बीच में ऑक्सीजन को बांधती है, जिससे यह ऑक्सीजन को संग्रहीत और छोड़ सकता है। इसके विपरीत, कोलेजन एक लंबा प्रोटीन है जिसमें रस्सी या केबल की तरह एक साथ मुड़ी हुई कई अमीनो एसिड श्रृंखलाएँ होती हैं। कोलेजन की रस्सी जैसी सख्त विशेषता हड्डियों और मांसपेशियों को जोड़ने वाले टेंडन और लिगामेंट्स को मजबूती प्रदान करती है। दूसरी ओर, पोरिन प्रोटीन, ज्यादातर बीटा प्लीट्स होता है और इसमें खुले सिरों वाली एक बेलनाकार ट्यूब का रूप होता है, जिससे यह एक छोटे रसायन को कोशिका झिल्ली में फैलाने के लिए एक चैनल के रूप में कार्य करने की अनुमति देता है।

आकार जानना

यह जानना कि पेंसिल का अंत नुकीला है या कुंद, हमें उसके व्यवहार का अनुमान लगाने की अनुमति देता है। इसी तरह, प्रोटीन फोल्ड की संरचना और आकार इस बारे में जानकारी प्रकट करते हैं कि यह कैसे कार्य करेगा। हिस्टिडीन स्वस्थ मायोग्लोबिन में पाया जाने वाला 98वां अमीनो एसिड है। हालांकि, अगर इसे उत्परिवर्तन के माध्यम से टायरोसिन से बदल दिया जाता है। इस उत्परिवर्तन के कारण, बाहरी परत में जो एमोनी एसिड दिखाई देते हैं, वे बदल जाते हैं, जिससे वे एक साथ चिपक जाते हैं और गांठ बन जाते हैं, जैसे बहुत अधिक पानी में पका हुआ चावल चिपचिपा हो जाता है और एकत्र हो जाता है। वे ऑक्सीजन को प्रभावी रूप से संग्रहीत नहीं कर सकते हैं, जिसके परिणामस्वरूप मायोग्लोबिनोपैथी मांसपेशी रोग होता है। इसी तरह, बीटा-हीमोग्लोबिन जीन की बीटा श्रृंखला में छठे अमीनो एसिड को सामान्य ग्लूटामिक एसिड से वेलिन में बदलने से प्रोटीन के व्यवहार में महत्वपूर्ण परिवर्तन होता है

वैज्ञानिक प्रोटीन की 3-आयामी संरचना निर्धारित करने के लिए एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी तकनीक का उपयोग करते हैं। वे क्रिस्टलीकृत प्रोटीन पर एक्स-रे निर्देशित करते हैं। एक्स-रे प्रोटीन के भीतर परमाणुओं से टकराते हैं या बिखर जाते हैं। बिखराव एक डिटेक्टर पर चमकीले और काले धब्बों का एक पैटर्न बनाता है। जिस तरह हम किसी वस्तु की छाया को देखकर उसके रूप का अनुमान लगा सकते हैं, उसी तरह वैज्ञानिक क्रिस्टल में प्रत्येक परमाणु की स्थिति स्थापित करने के लिए डिटेक्टर पर उत्पन्न धब्बों की चमक में बदलाव के अनूठे पैटर्न का अध्ययन करने के लिए कंप्यूटर का उपयोग करते हैं। फिर वे प्रोटीन की संरचना का 3D प्रतिनिधित्व उत्पन्न कर सकते हैं।

1950 के दशक में, कैम्ब्रिज के शोधकर्ता जॉन केंड्रू और मैक्स पेरुट्ज़ ने एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी का उपयोग करके मायोग्लोबिन और हीमोग्लोबिन की त्रि-आयामी संरचनाओं को डिकोड करने में सफलता प्राप्त की, जिसके लिए उन्हें 1962 में रसायन विज्ञान में नोबेल पुरस्कार मिला। तब से, शोधकर्ताओं ने लगभग 200,000 प्रोटीनों की संरचना को सावधानीपूर्वक निर्धारित किया है।यह माना गया है कि प्रोटीन में अमीनो एसिड का क्रम और उसके आस-पास का वातावरण इसकी त्रि-आयामी संरचना निर्धारित करता है। एक ही वातावरण में निर्दिष्ट प्रोटीन अनुक्रम एक तरह से मुड़ेगा और दूसरे तरह से नहीं। अमीनो एसिड श्रृंखला को देखते हुए, मुड़े जाने पर इसके स्वरूप का अनुमान लगाना आसान होना चाहिए।

हालांकि, प्रोटीन फोल्ड का निर्धारण करना एक बड़ी बाधा थी। आजकल, संरचना की पहचान करने के लिए एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी, न्यूक्लियर मैग्नेटिक रेजोनेंस (एनएमआर) स्पेक्ट्रोस्कोपी और क्रायो-इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी सहित विभिन्न प्रयोगात्मक तरीकों का इस्तेमाल किया जाता है। वे एक दिन से लेकर एक साल तक का समय लेते हैं और महंगे होते हैं।

एआई और प्रोटीन संरचना

1990 के दशक तक, कृत्रिम बुद्धिमत्ता ने छवि पहचान और चेहरे की पहचान में सफलता प्राप्त कर ली थी। शोधकर्ताओं ने प्रोटीन फोल्डिंग और अंतर्निहित अमीनो एसिड अनुक्रमों में पैटर्न की पहचान करने के लिए एआई विधियों को लागू करने का प्रयास किया। कई अध्ययनों ने भविष्यवाणियां प्रदान कीं; हालाँकि, आप वैधता का परीक्षण कैसे कर सकते हैं? 1994 में, शोधकर्ताओं ने प्रोटीन की भविष्यवाणी करने के तरीकों का उनकी सटीकता के आधार पर मूल्यांकन करने के लिए 'क्रिटिकल असेसमेंट ऑफ़ प्रोटीन स्ट्रक्चर प्रेडिक्शन (CASP)' नामक एक द्विवार्षिक प्रतियोगिता शुरू की। आयोजकों ने प्रोटीन के एक समूह का उपयोग किया, जिनके अमीनो एसिड अनुक्रम ज्ञात थे, हालाँकि जब उन संरचनाओं को एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी का उपयोग करके स्थापित किया गया था, तब तक उन्हें सार्वजनिक रूप से जारी नहीं किया गया था। उन्होंने संरचनाओं को गुप्त रखा और अन्य शोधकर्ताओं को चुनौती दी जो संरचना निर्धारण में शामिल नहीं थे कि वे अनुक्रमों का उपयोग करके इसका पूर्वानुमान लगाएँ।

अल्फाफोल्ड2 ने मोनोमर प्रोटीन की संरचना की गणना करने में बड़ी सफलता हासिल की।

डेमिस हसबिस ने 2010 में डीपमाइंड नामक फर्म की सह-स्थापना की, जो शतरंज, शोगी और गो सहित लोकप्रिय बोर्ड गेम के लिए एआई एप्लीकेशन बनाती है। उन्होंने 2018 में तेरहवीं CASP प्रतियोगिता के लिए नामांकन किया। हसबिस की टीम एक प्रकार के न्यूरल नेटवर्क आधारित एआई मॉडल का उपयोग करके 60% से अधिक सटीकता के साथ संरचना का अनुमान लगाने में सक्षम थी। उन्होंने इसे अल्फाफोल्ड कहा। हालाँकि, वे नुकसान में थे क्योंकि वे अपनी सटीकता को बढ़ाने में असमर्थ थे, चाहे उन्होंने कुछ भी किया हो।

प्रोटीन डायनेमिक्स से प्रभावित जॉन जम्पर 2017 में Google DeepMind की शोध टीम में शामिल हुए। जम्पर और हसबिस ने एक नए उद्यम का सह-नेतृत्व किया, जिसमें 2,00,000 से अधिक प्रोटीनों के अमीनो एसिड के अनुक्रमों में पैटर्न का पता लगाने के लिए ट्रांसफॉर्मर के रूप में जाने जाने वाले नवीनतम न्यूरल नेटवर्क का उपयोग किया गया, जिनकी संरचनाओं को पहले ही डिकोड किया जा चुका है। 2020 में प्रकाशित बहुत उन्नत संस्करण अल्फाफोल्ड2, मोनोमेरिक प्रोटीन के लिए एक बड़ी सफलता थी। 2020 CASP प्रतियोगिता में, अल्फाफोल्ड2 की सटीकता लगभग एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी संरचनाओं के समान थी।

डिज़ाइनर प्रोटीन

डेविड बेकर ने CASP प्रतियोगिता में भी भाग लिया। उन्होंने प्रोटीन संरचना की भविष्यवाणी करने के लिए रोसेट्टा नामक एक और न्यूरल नेटवर्क आधारित AI प्रोग्राम बनाया और 1998 की प्रतियोगिता में प्रवेश किया। भले ही उनके एल्गोरिदम ने अपेक्षाकृत अच्छा प्रदर्शन किया, लेकिन उन्होंने कुछ ऐसा करने का फैसला किया जो कई लोग सफलतापूर्वक नहीं कर पाए थे। अमीनो एसिड अनुक्रम से संरचना खोजने की कोशिश करने के बजाय; उन्होंने यह पता लगाने का प्रयास किया कि कौन से अनुक्रम एक दी गई संरचना को जन्म देंगे जैसे कि दर्जी के डमी पर फिट होने वाले अलग-अलग कपड़े। उन्होंने इस लक्ष्य को प्राप्त करने के लिए रोसेट्टा को संशोधित किया और एक वांछित प्रोटीन संरचना के लिए अमीनो एसिड अनुक्रमों के लिए भविष्यवाणियां प्राप्त कीं।

जब कोई संरचना प्रदान की गई, तो रोसेट्टा ने सबसे पहले उसके घटक भागों को पहचाना और फिर सभी ज्ञात प्रोटीनों के डेटाबेस में से एक छोटे से टुकड़े की खोज की जो पता लगाए गए घटकों से मेल खाता था। फिर प्रोग्राम ने उस घटक के लिए अमीनो एसिड अनुक्रम निर्धारित किया। परिणामस्वरूप, उपयुक्त प्रोटीन संरचना के लिए अमीनो एसिड अनुक्रम चरणों में पाए गए।

डी नोवो प्रोटीन टॉप 7 में 93 अमीनो एसिड होते हैं, जो पांच बीटा शीटों पर पैक दो अल्फा हेलिक्स में बदल जाते हैं।

बेकर ने यह देखने का प्रयास किया कि क्या डिज़ाइन की गई संरचना के साथ अनुक्रमों को जोड़कर पाया गया कोई विशेष अनुक्रम आवश्यक प्रोटीन संरचना में परिणत होता है। उनकी टीम ने आवश्यक अमीनो एसिड अनुक्रम के लिए डीएनए अनुक्रम को संश्लेषित किया। उन्होंने आनुवंशिक इंजीनियरिंग का उपयोग करके बैक्टीरिया में डीएनए डाला और परिणामी प्रोटीन का उत्पादन करने में सक्षम थे। उनकी टीम ने यह निर्धारित करने के लिए एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी की पुरानी तकनीक का उपयोग किया कि उनके द्वारा उत्पादित प्रोटीन की संरचना पूर्वानुमानित संरचना के समान है या नहीं। उन्होंने पाया कि जिसे उन्होंने टॉप 7 कहा, उसकी संरचना लगभग वैसी ही है जिसे उन्होंने शुरू में डिज़ाइन किया था। इस प्रकार, बेकर ने प्रदर्शित किया कि कार्यात्मक डिज़ाइनर प्रोटीन, या वांछित विशेषताओं वाले प्रोटीन बनाए जा सकते हैं। इन डिज़ाइनर प्रोटीन को 'डी नोवो प्रोटीन' के रूप में जाना जाता है क्योंकि वे प्रकृति में मौजूद नहीं होते हैं और संरचना को एक मार्गदर्शक के रूप में उपयोग करके बनाए जाते हैं।

विवाद

बेकर ने रोसेटा के कोड को शोधकर्ताओं के लिए ओपन सोर्स के रूप में उपलब्ध कराया है। गूगल डीपमाइंड ने अल्फाफोल्ड2 कोड को सार्वजनिक रूप से उपलब्ध कराया है, और 190 देशों के दो मिलियन से अधिक लोग प्रोटीन संरचनाओं का पता लगाने और दवा विकास अनुसंधान करने के लिए इसका उपयोग कर रहे हैं।

हालांकि, मई 2024 में, Google के डीपमाइंड और आइसोमॉर्फिक लैब्स (Google समूह की मूल कंपनी, अल्फाबेट की एक सहायक कंपनी) ने अल्फाफोल्ड3 को बंद स्रोत तकनीक के रूप में उजागर किया, जो कॉम्प्लेक्स के लिए काम करती है, जिससे दुनिया भर के वैज्ञानिकों ने इसकी निंदा की। मदुरै कामराज यूनिवर्सिटी के स्कूल ऑफ बायोटेक्नोलॉजी के सेवानिवृत्त प्रोफेसर और ऑल-इंडिया पीपुल्स साइंस नेटवर्क में भी शामिल एस कृष्णास्वामी कहते हैं, "अल्फाफोल्ड3 मामला एक चेतावनी देने वाली कहानी है। हालांकि निजी धन से वैज्ञानिक प्रगति में तेजी आ सकती है, लेकिन इसे खुले शोध की कीमत पर नहीं आना चाहिए।"

डीपमाइंड ने पूरे कोड या मॉडल के अंदरूनी कामकाज का खुलासा नहीं किया; इसके बजाय, इसने एक सरलीकृत एल्गोरिदम विवरण और प्रतिबंधित उपयोग के लिए एक वेब सर्वर प्रदान किया। उनके अनुसार, "कंपनियों को अपने निवेश की सुरक्षा में एक वैध रुचि है, लेकिन अत्यधिक आईपी प्रतिबंध वैज्ञानिक प्रगति में बाधा डाल सकते हैं और नवाचार के सामाजिक लाभों को सीमित कर सकते हैं"। "पहुँच के मामले में अल्फाफोल्ड3 की सीमाएँ नैतिक समस्याएँ प्रस्तुत करती हैं। प्रतिबंधित पहुँच में अल्फाफोल्ड3 के उपयोग को अच्छी तरह से वित्त पोषित विश्वविद्यालयों और उद्यमों तक सीमित करने की क्षमता है। यह जीवन रक्षक उपचारों के विकास को काफी धीमा कर सकता है।